Preview

Российский иммунологический журнал

Расширенный поиск

ВЛИЯНИЕ АРГИНИНДЕИМИНАЗЫ STREPTOOCCUS PYOGENES НА ПРОЛИФЕРАТИВНУЮ АКТИВНОСТЬ И ЭКСПРЕССИЮ АКТИВАЦИОННЫХ МАРКЕРОВ ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫХ КЛЕТОК ВЕНЫ ПУПОЧНОГО КАНАТИКА ЧЕЛОВЕКА

https://doi.org/10.31857/S102872210007258-8

Полный текст:

Аннотация

Аргинин является важнейшим нутриентом, участвующим в регуляции гомеостаза, тонуса сосудов, а также развитии воспаления и иммунного ответа. Дефицит аргинина, вызванный бактериальной аргининдеиминазой, может приводить к развитию эндотелиальной дисфункции. В настоящей работе с использованием супернатантов разрушенных стрептококков (СРС) S.pyogenes исходного штамма (M49-16) и его изогенного мутанта с инактивированным геном аргининдеиминазы ArcA (M49-16delArcA), исследовали влияние фермента на пролиферативную активность и экспрессию адгезионных молекул на эндотелиальных клетках вены пупочного канатика человека (HUVEC). Распределение клеток по фазам клеточного цикла и экспрессию поверхностных молекул оценивали методом проточной цитометрии с использованием моноклональных антител. Было показано, что под влиянием СРС исходного штамма происходило достоверное снижение пролиферативной активности HUVEC и повышался уровень экспрессии адгезионных молекул CD62P, ICAM-1 и тканевого фактора CD142. СРС мутантного штамма не оказывал достоверного влияния на исследуемые параметры. Экспрессия рецептора VEGFR-2 в присутствии супернатантов обоих штаммов не изменялась. Полученные результаты показали, что стрептококковая аргининдеиминаза может способствовать развитию эндотелиальной дисфункции, воспаления, усилению процессов коагуляции.

Об авторах

Дж. Т. Маммедова
ФГБНУ «Институт Экспериментальной Медицины»; Санкт-Петербургский Государственный Технологический Институт (Технический Университет)
Россия


Л. А. Бурова
ФГБНУ «Институт Экспериментальной Медицины»
Россия


А. Б. Малашичева
ФГБУ «Национальный Медицинский Исследовательский Центр имени В. А. Алмазова» Министерства Здравоохранения Российской Федерации; Санкт-Петербургский Государственный Университет
Россия


Д. С. Семёнова
ФГБУ «Национальный Медицинский Исследовательский Центр имени В. А. Алмазова» Министерства Здравоохранения Российской Федерации; Санкт-Петербургский Государственный Университет
Россия


И. С. Фрейдлин
ФГБНУ «Институт Экспериментальной Медицины»; ГБОУ ВПО «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова» Министерства здравоохранения РФ
Россия


Э. А. Старикова
ФГБНУ «Институт Экспериментальной Медицины»; ГБОУ ВПО «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова» Министерства здравоохранения РФ
Россия


Список литературы

1. Cusumano Z. T., Watson M. E. Jr., Caparon M. G.. Streptococcus pyogenes arginine and citrulline catabolism promotes infection and modulates innate immunity. Infection and Immunity 2014, 82(1), 233–242.

2. Gallego P., Planell R., Benach J., Querol E., PerezPons J. A., Reverter D. Structural characterization of the enzymes composing the arginine deiminase pathway in Mycoplasma penetrans. PLoS One 2012, 7(10), e47886.

3. Starikova E. A., Sokolov A. V., Vlasenko A. Y., Burova L. A., Freidlin I. S., Vasilyev V. B. Biochemical and biological activity of arginine deiminase from Streptococcus pyogenes M22. Biochemistry and Cell Biology 2016, 94(2), 129–37.

4. Morris S. M. Jr. Arginine metabolism: boundaries of our knowledge. Journal of Nutrition 2007, 137(6), 1602S-1609S.

5. Saxton R. A., Sabatini D. M. mTOR signaling in Growth, Metabolism, and Disease. Cell 2017, 168(6), 960–976.

6. Laplante M., Sabatini D. M. mTOR signaling in growth control and disease. Cell 2012, 149(2), 274–293.

7. Danese S., Dejana E., Fiocchi C. Immune Regulation by Microvascular Endothelial Cells: Directing Innate and Adaptive Immunity, Coagulation, and Infl ammation. Journal of Immunology 2007, 178(10), 6017–6022.

8. Bochenek M. L., Schütz E., Schäfer K. Endothelial cell senescence and thrombosis: Ageing clots. Thrombosis Research 2016, 147, 36–45.

9. Старикова Э. А., Карасева А. Б., Бурова Л. А., Суворов А. Н., Соколов А. В., Васильев В. Б., Фрейдлин И. С. Pоль аргининдеиминазы Streptococcus pyogenes M49-16 в ингибиции пролиферации эндотелиальных клеток человека линии EA.hy926. Медицинская иммунология 2016, 18(6), 555–562.

10. Baudin B., Bruneel A., Bosselut N., Vaubourdolle M. A protocol for isolation and culture of human umbilical vein endothelial cells. Nature Protocols 2007, 2, 481–485.

11. O’Reilly F. M., Casper K. A., Otto K. B., Sexton S. A., Swerlick R. A. Regulation of tissue factor in microvascular dermal endothelial cells. Journal of Investigative Dermatology 2003, 120(3), 489–494.

12. Kratzer A., Chu H. W., Salys J., Moumen Z., Leberl M., Bowler R., Cool C., Zamora M., Taraseviciene-Stewart L. Endothelial cell adhesion molecule CD146: implications for its role in the pathogenesis of COPD. Journal of Pathology 2013, 230(4), 388–398.

13. Rosenthal M. D., Carrott P. W., Patel J., Kiraly L., Martindale R. G. Parenteral or Enteral Arginine Supplementation Safety and Efficacy. Journal of Nutrition 2016, 146(12), 2594S-2600S 14. Breitenstein A., Tanner F. C., Lüscher T. F. Tissue Factor and Cardiovascular Disease. Circulation Journal 2010, 7 (1), 3.

14. Sakai A., Kume N., Nishi E., Tanoue K., Miyasaka M., Kita T. P-selectin and vascular cell adhesion molecule-1 are focally expressed in aortas of hypercholesterolemic rabbits before intimal accumulation of macrophages and T lymphocytes. Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology 1997; 17, 310–316.

15. Davies M. J., Gordon J. L., Gearing A. J., Pigott R., Woolf N., Katz D., Kyriakopoulos A. The expression of the adhesion molecules ICAM-1, VCAM-1, PECAM, and E-selectin in human atherosclerosis. Journal of Pathology 1993, 171, 223–229.

16. Adams M. R., Jessup W., Hailstones D., Celermajer D. S. L-arginine reduces human monocyte adhesion to vascular endothelium and endothelial expression of cell adhesion molecules. Circulation 1997, 95(3), 662–668.

17. Yang Y., Loscalzo J. Regulation of tissue factor expression in human microvascular endothelial cells by nitric oxide. Circulation 2000, 101, 2144–2148

18. Romero M., Jiménez R., Sánchez M., López-Sepúlveda R., Zarzuelo M. J., O’Valle F., Zarzuelo A., PérezVizcaíno F., Duarte J. Quercetin inhibits vascular superoxide production induced by endothelin-1: Role of NADPH oxidase, uncoupled eNOS and PKC. Atherosclerosis 2009, 202, 58–67.

19. Kim S. R., Bae Y. H., Bae S. K., Choi K. S., Yoon K. H., Koo T. H., Jang H. O., Yun I., Kim K. W., Kwon Y. G., Yoo M. A., Bae M. K. Visfatin enhances ICAM-1 and VCAM-1 expression through ROS-dependent NFkappaB activation in endothelial cells. Biochimica et Biophysica Acta 2008, 1783 (5), 886–895.

20. Patel H., Chen J., Kavdia M. Induced peroxidase and cytoprotective enzyme expressions support adaptation of HUVECs to sustain subsequent H2O2 exposure. Microvascular Research 2016, 103, 1–10.

21. Ceriello A., Novials A., Ortega E., La S. L., Pujadas G., Testa R., Bonfi gli A. R., Esposito K., Giugliano D. Evidence that hyperglycemia after recovery from hypoglycemia worsens endothelial function and increases oxidative stress and inflammation in healthy control subjects and subjects with type 1 diabetes. Diabetes 2012, 61, 2993–2997.

22. Nappo F., Esposito K., Cioffi M., Giugliano G., Molinari A. M., Paolisso G., Marfella R., Giugliano D. Postprandial endothelial activation in healthy subjects and in type 2 diabetic patients: role of fat and carbohydrate meals. Journal of the American College of Cardiology 2002, 39, 1145–1150.

23. Huo Y., Ley K. Adhesion molecules and atherogenesis. Acta Physiologica Scandinavica 2001, 173, 35–43.

24. Krieglstein C. F., Granger D. N. Adhesion molecules and their roles in vascular disease. American Journal of Hypertension 2001, 14, 44S-54S.

25. Blann A. D., Nadar S. K., Lip G. Y.H. The adhesion molecule P-selectin and cardiovascular disease. European Heart Journal 2003, 24(24), 2166–2179.

26. Park I. S., Kang S. W., Shin Y. J., Chae K. Y., Park M. O., Kim M. Y., Wheatley D. N., Min B. H. Arginine deiminase: a potential inhibitor of angiogenesis and tumour growth. British Journal of Cancer2003, 89(5), 907–914.

27. Beloussow K., Wang L., Wu J., Ann D., Shen W. C. Recombinant arginine deiminase as a potential antiangiogenic agent. Cancer Letters 2002, 183(2), 155–162.

28. Cтарикова Э. А., Маммедова Дж.Т., Бурова Л. А., Соколов А. В., Васильев В. Б., Фрейдлин И. С. Влияние аргининдеиминазы Streptococcus pyogenes на миграционную активность и структуру цитоскелета эндотелиальных клеток человека. Медицинская Иммунология 2017, 19(5), 521–528.

29. Старикова Э. А., Лебедева А. М., Бурова Л. А., Фрейдлин И. С. Изменение функциональной активности эндотелиальных клеток под влиянием лизата S. pyogenes. Цитология 2012, 54, (1) 49–57.

30. Маммедова Дж.Т., Старикова Э. А., Бурова Л. А., Малашичева А. Б., Семёнова Д. С., Фрейдлин И. С. Влияние аргининдеиминазы S. pyogenes на пролиферативную и миграционную активность эндотелиальных клеток вены пупочного канатика человека// Цитокины и воспаление 2017, 3, 48– 51.

31. Shibuya M. Vascular endothelial growth factor (VEGF)-Receptor2: its biological functions, major signaling pathway, and specific ligand VEGF-E. Endothelium 2006, 13(2), 63–69.

32. Grillo M. A., Colombatto S. Arginine revisited: minireview article. Amino Acids 2004, 26(4), 345–51.

33. Grillo M. A., Colombatto S. Metabolism and function in animal tissues of agmatine, a biogenic amine formed from arginine. Amino Acids 2004, 26(1), 3–8.

34. Förstermann U., Li H. Therapeutic effect of enhancing endothelial nitric oxide synthase (eNOS) expression and preventing eNOS uncoupling. British Journal of Pharmacology 2011, 164(2), 213–23.

35. Kwon, Y.T., Kashina, A.S., Davydov, I.V., Hu, R.G., An, J.Y., Seo, J.W., Du, F., Varshavsky, A. An essential role of N-terminal arginylation in cardiovascular development. Science 2002, 297(5578), 96–99.


Для цитирования:


Маммедова Д.Т., Бурова Л.А., Малашичева А.Б., Семёнова Д.С., Фрейдлин И.С., Старикова Э.А. ВЛИЯНИЕ АРГИНИНДЕИМИНАЗЫ STREPTOOCCUS PYOGENES НА ПРОЛИФЕРАТИВНУЮ АКТИВНОСТЬ И ЭКСПРЕССИЮ АКТИВАЦИОННЫХ МАРКЕРОВ ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫХ КЛЕТОК ВЕНЫ ПУПОЧНОГО КАНАТИКА ЧЕЛОВЕКА. Российский иммунологический журнал. 2019;22(3):1224-1231. https://doi.org/10.31857/S102872210007258-8

For citation:


Mammedova J.T., Burova L.A., Malashicheva A.B., Semenova D.S., Freidlin I.S., Starikova E.A. THE EFFECT OF STREPTOCOCCUS PYOGENES ARGININE DEIMINASE ON HUMAN UMBILICAL VEIN ENDOTHELIAL CELLS PROLIFERATION AND ACTIVATION MARKERS EXPRESSION. Russian Journal of Immunology. 2019;22(3):1224-1231. (In Russ.) https://doi.org/10.31857/S102872210007258-8

Просмотров: 9


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1028-7221 (Print)